Programa del curso teórico:
MÓDULO I: ESTRUCTURA DE LAS MACROMOLÉCULAS
Y CINÉTICA ENZIMÁTICA.
Introducción.
La unidad bioquímica de los diferentes organismos vivos;
producción y consumo de energía en el metabolismo;
transferencia de información biológica. Biomoléculas:
composición química; estructura tridimensional;
interacciones covalentes y no covalentes; las macromoléculas
y sus unidades monoméricas. Interacciones débiles
en el medio acuoso: puentes de hidrógeno, interacciones
de Van der Waals. Interacciones entre macroiones en solución:
solubilidad, fuerza iónica.
Aminoácidos y péptidos.
Aminoácidos: definición, composición
elemental, estructura, isomería. Importancia biológica.
Aminoácidos que forman parte de las proteínas:
clasificación. Propiedades ácido-base: los aminoácidos
como anfolitos, curvas de titulación. Clasificación.
Propiedades químicas: grupo amino, grupo carboxilo,
cadenas laterales. Propiedades físicas: solubilidad,
propiedades ópticas. Péptidos: definición,
estructura e importancia Biológica. Enlace peptídico.
Estructura y propiedades.
Proteínas.
Introducción: importancia biológica,
funciones. Composición. Propiedades físico-químicas:
solubilidad, tamaño molecular, carga eléctrica;
métodos de estudio. Proteínas fibrosas y globulares.
Estructura de las proteínas: estructura primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria: definición y características
principales, enlaces e interacciones involucradas. Dinámica
de las proteínas: relación estructura-función;
ensamblado. Degradación. Desnaturalización.
Enzimas.
Introducción. Definición: velocidad, catálisis,
especificidad y regulación. Terminología y nomenclatura:
sustratos, cofactores, coenzimas y grupos prostéticos;
nomenclatura.
Mecanismos de la catálisis enzimática.
Mecanismos generales de reacciones enzimáticas, formación
del complejo enzima-sustrato. Concepto de sitio activo. Especificidad
de acción y de sustrato. Factores que contribuyen a
la eficacia de la catálisis. Efectos sobre la energía
de activación en las reacciones catalizadas.
Cinética química y enzimática.
Catálisis química: velocidades iniciales, efectos
de la concentración, orden de reacción; reacciones
reversibles y equilibrios. Efecto de la temperatura, catálisis.
Catálisis enzimática. Actividad (unidades, actividad
específica y molecular). Efecto de la concentración
de enzima. Efecto de la concentración de sustrato.
Modelos: modelo de Michaelis y Menten; modelo de Briggs y
Haldane. Parámetros cinéticos: VM, KM, y KS.
Obtención de parámetros cinéticos por
métodos gráficos. Efecto del pH y la temperatura.
Inhibición: inhibidores reversibles (competitivos y
no competitivos) e irreversibles. Regulación de la
actividad enzimática: modificaciones reversibles e
irreversibles; regulación alostérica.
Carbohidratos.
Definición e importancia biológica. Clasificación.
Monosacáridos: definición, estructura,
estereoisomería,. Actividad óptica, estructura
cíclica, mutarrotación. Propiedades. Derivados
importantes de los monosacáridos. Oligosacáridos:
definición, clasificación, estructura
y propiedades. Disacáridos de importancia biológica.
Polisacáridos estructurales: celulosa, glucosaminoglicanos,
quitina, polisacáridos de las paredes bacterianas.
Glucoproteínas y glucolípidos.
Lípidos.
Definición biológica. Lípidos de
almacenamiento: ácidos grasos; triacilglicéridos;
ceras. Ácidos grasos saturados e insaturados.
Propiedades: punto de fusion. Lípidos estructurales
de las membranas: glicerofosfolípidos; esfingolípidos.
Lípidos con actividades específicas: esteroles,
prostaglandinas,eicosanoides; leucotrienos; vitaminas
liposolubles, quinonas. Membranas biológicas:
estructura y composición.
Nucleótidos y ácidos nucleicos.
Definición. Importancia biológica. Composición:
bases púricas y pirimídicas, nomenclatura y
propiedades. Nucleótidos libres como sillares de los
ácidos nucleicos. Ácidos desoxirribonucleicos:
estructura y propiedades, localización y funciones.
Formas A,B y Z. Desnaturalización; curvas de desnaturalización
térmica. Ácidos ribonucleicos: composición
estructura y propiedades; tipos principales; localización
y funciones.
MÓDULO II: BIOENERGÉTICA
Y METABOLISMO.
Bioenergética.
Reacciones redox y oxidaciones biológicas: introducción.
Los seres vivos como sistemas abiertos. Nociones sobre termodinámica
química. Primer principio; equivalencia entre calor,
energía y trabajo. Unidades. Segundo principio. Energía
libre y entropía. Reacciones endergónicas y
exergónicas. Concepto de potencial químico.
Reversibilidad de las reacciones químicas. Relación
entre DGº y constante de equilibrio. Cálculo de
DGº. Reacciones acopladas. Concepto de intermediario
común. Compuestos de alta energía y potencial
de transferencia de grupos fosfato. Biosíntesis de
ATP y de otros compuestos ricos en energía. Reacciones
de oxido reducción: Nº de oxidación. Balance
de las ecuaciones redox. Pares redox conjugados. Celdas voltaicas.
Potencial redox standard. Efecto de la concentración
sobre el potencial redox standard. Ecuación de Nernst.
Relación entre DGº y potencial redox standard.
Oxidaciones biológicas: el oxígeno como aceptor
de electrones. Derivados reducidos del oxígeno: radicales
libres, peróxido de hidrógeno, agua. Coenzimas
de transporte de electrones. Fosforilación oxidativa
y fosforilación a nivel de sustrato. Intercambios de
protones durante el transporte electrónico. Energía
del transporte electrónico. Bioluminiscencia y quimioluminiscencia.
Generalidades del metabolismo.
Características de la célula procariota y eucariota.
Célula fotosintética. Membranas celulares. Compartimentación
celular. Concepto de metabolismo intermediario. Producción
y utilización de energía. Sistemas multienzimáticos.
Niveles de regulación.
Catabolismo.
Generalidades. Glucólisis. Sistemas aeróbicos
y anaeróbicos. Fermentaciones. Enzimas clave en la
regulación de la glucólisis. Entrada de otros
azúcares a la vía glucolítica. Glucogenolisis.
Ruta de las pentosas. Fase oxidativa. Fase no oxidativa. Degradación
de los triacilglicéridos. Lipasas. Destino del glicerol.
b-oxidación. Balance energético. Regulación.
Catabolismo de los aminoácidos: destino del esqueleto
carbonado y del grupo amino. Transaminación y desaminación.
Degradación aeróbica del piruvato
y ciclo de Krebs.
Complejo de la piruvato deshidrogenasa. Control. Ciclo
del ácido cítrico. Localización.
Balance global. Regulación. Ruta anfibólica.
Reacciones anapleróticas. Ciclo del glioxilato.
Transporte electrónico y fosforilación
oxidativa.
Cadena respiratoria: localización y componentes. Entrada
de los diferentes sustratos de la cadena. Fosforilación
oxidativa. Teorías sobre la fosforilación oxidativa.
Relación P/O. Balance energético. Lanzaderas
de glicerol-fosfato y aspartato-malato.
Anabolismo.
Gluconeogénesis. Reacciones irreversibles. Regulación
recíproca con la glucólisis. Biosíntesis
del glucógeno. Biosíntesis de triacilglicéridos.
Biosíntesis de cuerpos cetónicos. Generalidades
de fosfolípidos. Generalidades de esfingolípidos.
Generalidades de esteroides. Anabolismo de los compuestos
nitrogenados. Ciclo de N. Fijación simbiótica
del N. Biogénesis del N orgánico. Mecanismo
general de incorporación del N en la síntesis
de aminoácidos no esenciales. Generalidades del
metabolismo de purinas y pirimidinas. Importancia. Formas
de eliminación del N proteico en diferentes especies:
animales ureotélicos, amoniotélicos y
uricotélicos. Ciclo de la urea. Requerimiento
energético.
Fotosíntesis.
Ultraestructura del cloroplasto. La membrana como soporte
de la fase luminosa de la fotosíntesis. Luz y excitación
de pigmentos. Antena y centros de reacción. Fotólisis
del agua. Fotosistemas. Gradiente protónico: fosforilación
acíclica y cíclica. Herbicidas como inhibidores
o desacopladores del transporte electrónico. Fijación
de CO2 por plantas C3: ciclo de Calvin-Benson, propiedades
de la RubisCO, fotorrespiración, formación de
glucosa, regeneración del aceptor. Fijación
de CO2 por plantas C4: ciclo de Hatch-Slack, localización,
PEP carboxilasa, ventajas de la estrategia. Fijación
de CO2 por plantas CAM: características del proceso.
Regulación de enzimas por luz: sistema LEM y Ferredoxina-tiorredoxina-oxidoreductasa.
Regulación del metabolismo.
Niveles de regulación. Regulación enzimática.
Regulación alostérica. Regulación por
modificación covalente. Regulación de la síntesis
de enzimas: inducción y represión. Papel de
los compartimentos. Papel de las membranas. Regulación
hormonal del metabolismo.
Integración del metabolismo.
Fases principales en la producción de energía.
Interrelaciones entre vías degradativas y biosínteticas.
Metabolitos comunes como encrucijadas metabólicas.
Destinos de la actil CoA. Utilización de coenzimas
de oxido-reducción en las vías degradativas
y biosíntesis. Papel del NADPH. Interrelaciones entre
el metabolismo de carbohidratos, lípidos, proteínas
y ácidos nucleicos.
Perfil metabólico de los principales órganos.
Respuestas al estrés metabólico: ayuno y diabetes.
MÓDULO III: BIOLOGÍA MOLECULAR
O METABOLISMO DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS.
Biosíntesis de los ácidos
nucleicos.
Concepto de gen genoma. Expresión de los genes. Replicación
del material genético. Características. Mecanismos
de la replicación en bacterias. Acción de las
helicasas. Iniciación. Elongación. Fragmentos
de Okasaki. Terminación. Mecanismos de replicación
en eucariotas. ADN polimerasas, nuclear y mitocondrial. Iniciación.
Principales diferencias con la replicación en procariotas.
Transcripción del mensaje genético.
el ADN como molde. ARN polimerasa ADN dependientes bacterianas
y eucariotas. Etapas de la transcripción. Procesamiento
y modificacones postranscripcionales del ARN. Intrones y exones.
Proceso de empalme (splicing). Poliadenilación del
ARNm en la extremidad 3' y formación del cap en el
5'.
Código genético.
Experimentos de elucidación del código. Características.
Degeneración del código genético. Señales
de iniciación y terminación. Universalidad del
código.
Biosíntesis de las proteínas.
Formación de los aminoacil t-ARN sintetasas. Etapas
de la traducción: iniciación, elongación
y terminación. Polirribosomas. Regulación. Modificaciones
postraduccionales.
Mecanismos de regulación de la expresión
génica.
Diferentes niveles de regulación. Regulación
de la transcripción en bacterias. Función de
los promotores. Regulación de la terminación:
factor Rho. Modelo del operón lactosa en E. coli. Inducción
represión catabólica. Control positivo y negativo.
Regulación postranscripcional. Regulación de
la transcripción en eucariotas.
Programa de talleres:
Módulo I.
Macromoléculas.
PH, soluciones tampón y titulación de
aminoácidos.
Estructura de las proteínas.
Dinámica de las proteínas.
Estructura de los hidratos de carbono.
Estructura de los lípidos.
Estructura de los ácidos nucleicos.
Cinética enzimática.
Módulo II.
Problemas de bioenergética
y redox.
Generalidades sobre el metabolismo.
Catabolismo.
Ciclo de Krebs, cadena respiratoria y fosforilación
oxidativa..
Anabolismo.
Fotosíntesis.
Análisis de los pigmentos fotosintéticos.
Regulación e integración de los procesos
biológicos.
Módulo III.
Replicación del ADN.
Electroforesis de ácidos nucleicos.
Transcripción.
Reacciones de amplificación en cadena de la polimerasa.
Regulación de la expresión génica.
Programa de práctico:
Teórico-prácticos:
técnicas de uso corriente en el análisis
de las proteínas.
Laboratorio:
Dosificación de proteínas.
Cromatografía por gel filtración.
Cromatografía por intercambio iónico.
Evaluación:
Ganancia del curso:
Asistencia obligatoria a los talleres
(75%).
Aprobación de parciales sobre talleres.
Aprobación de parciales de prácticos de
laboratorio.
Parciales de talleres:
La aprobación de cada módulo
requiere de la aprobación de parciales de talleres
según el siguiente criterio:
Cada parcial tiene un mínimo del 30% para su aprobación
sin recuperatorio.
La aprobación final de la materia requiere que entre
los 3 parciales se alcance el 50% del puntaje total.
No hay recuperatorio.
Los parciales se realizan una vez finalizado cada módulo.
Parciales de práctico:
La aprobación del módulo
de laboratorio requiere de la aprobación de un parcial.
Este parcial puede recuperarse.
Aprobación de la materia:
Examen final. Está compuesto por
preguntas abiertas e incluye todos los temas que figuran en
el programa. Se requiere un mínimo del 50% para su
aprobación.
Docente encargado del curso:
Prof. Mario Señorale
Profesor Adjunto (Grado 3)
Carga horaria:
Clases teóricas: 45 horas
totales distribuidas en dos clases por semana de 1 hora
y ½ cada una (asistencia libre).
Clases de talleres de discusión: 54 horas totales.
Se dictan 2 veces por semana, son de asistencia obligatoria
y de 2 horas de duración cada uno.
Prácticos de laboratorio: 20 horas totales. Son
4 clases prácticas de 5 horas de duración.
Teórico-prácticos: 4 clases de 2 horas
cada una.
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BIOQUÍMICA
I